Белки

Описание

(вернуться к оглавлению)

Белки являются основной структурной составляющей всех организмов. Еще эти вещества получили название «протеины», которое происходит от греческого слова protos, означающего «первый», что отражает главенствующее биологическое значение данного вида соединений. Термин белки принят в отечественной литературе в связи с тем, что эти вещества имеют сходство с белком куриного яйца, при кипячении приобретают белый цвет.

Белки являются высокомолекулярными соединениями, состоящими из органических веществ, называемых аминокислотами, которые в свою очередь содержат азот.

Большинство белков хорошо растворимы в воде. Однако, некоторые органические вещества, выделенные из хряща, волос, ногтей, рогов, костной ткани, нерастворимы, но были отнесены к белкам, поскольку по своему химическому составу оказались близки к белкам мышечной ткани.

Все белки в разной пропорции содержат пять химических элементов:

· азот - 15-17,6%;

· углерод - 51-55%;

· кислород - 21,5-23,5%;

· водород - 6-7%;

· сера - 0,3-2,5%.

Обязательное присутствие углерода, водорода, кислорода и азота объясняется тем, что они входят в состав всех аминокислот. Большое отличие содержания серы в отдельных белках объясняется тем, что она входит в состав отдельных аминокислот (метионин, цистеин), содержание которых в разных белках различно.

Каждый белок имеет специфичную аминокислотную последовательность и пространственную структуру. Молекулы, содержащие менее пятидесяти аминокислотных остатков, называют пептидами. К пептидам относится множество природных веществ, обладающих важными биологическими функциями, их синтетические аналоги, а также продукты расщепления белков.

В природе существует примерно 10¹⁰-10¹² различных белков, обеспечивающих существование около 10⁶ видов живых организмов различной сложности организации, начиная от вирусов и заканчивая человеком. Из этого огромного количества природных белков только у ничтожно малого количества известны точное строение и структура. Каждый организм характеризуется уникальным набором белков.

Самое удивительное, что почти все природные белки состоят из 20 различных аминокислот. Эти аминокислоты могут объединяться в самой разной последовательности, поэтому они могут образовывать громадное количество разнообразных белков. Число последовательностей, которое можно получить при всевозможных перестановках указанного числа аминокислот в полипептиде, исчисляется огромными величинами. Так, если из 2 аминокислот возможно образование только двух изомеров, то уже из 4 аминокислот теоретически возможно образование 24 изомеров, а из 20 аминокислот – 2,4?10¹⁸ разнообразных белков.

Аминокислоты делятся на незаменимые и заменимые в зависимости от того, способен ли организм их синтезировать из предшественников. К незаменимым аминокислотам, которые необходимо получать с пищей, относятся гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан и валин, треонин. К заменимым аминокислотам, которые могут отсутствовать в рационе, так как способны образовываться из других веществ, относятся аланин, аргинин, аспрагин и глутамин, аспаргиновая и глутаминовая кислоты, глутамин, глицин, тирозин, цистеин, пролин и серии. Однако, ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) близкородственны между собой. Хотя фенилаланин является незаменимой, а тирозин синтезируемой из него заменимой аминокислотой, наличие тирозина в рационе как будто бы «сберегает» фенилаланин. Если фенилаланина недостаточно, или его метаболизм нарушен (например, при дефиците витамина С) – тирозин становится незаменимой аминокислотой. Подобные взаимоотношения характерны и для серосодержащих аминокислот: незаменимой – метионина, и образующегося из него цистеина.

По составу белки делятся на простые и сложные. Простые состоят только из аминокислот. Сложные белки могут включать ионы металла (металлопротеины), пигмент (хромопротеины), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеины), углевода (гликопротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов).

Содержание в организме

(вернуться к оглавлению)

На долю белков приходится не менее 45% сухой массы органических соединений животной клетки. В разных тканях разное количества белка. В организме человека насчитывается до 5 млн. различных видов белков.

Содержание белков в органах и тканях человека

органы и ткани	содержание белков, %
органы и ткани	от сухой массы	от общего количества белка тела
кожа	63	11,5
кости (твердые ткани)	20	18,7
зубы (твердые ткани)	18	0,1
поперечнополосатые мышцы	80	34,7
мозг и нервная ткань	45	2,0
печень	57	3,6
сердце	60	0,7
легкие	82	3,7
селезенка	84	0,2
почки	72	0,5
поджелудочная железа	47	0,1
пищеварительный тракт	63	1,8
жировая ткань	14	6,4
остальные ткани
жидкие	85	1,4
ткани	54	14,6
ВСЕ ТЕЛО	45	100

Биологическая роль

(вернуться к оглавлению)

Белки играют ключевую роль в клетке, присутствуют в виде главных компонентов в любых формах живой материи, будь то микроорганизмы, животные или растения. Они чрезвычайно разнообразны по структуре и выполняют многочисленные биологические функции.

· Ферментативная или каталитическая функция. Белки определяют скорость химических реакций в биологических системах. Они катализируют реакции в тысячах превращений, происходящих в живой клетке и составляющих основу ее метаболизма. Без ферментов ДНК не может реплицироваться, не может самовоспроизводиться, то есть не имеет возможности передавать генетическую информацию.

· Гормональная функция. Гормоны занимают важное место в регулировании обмена веществ в организме. Некоторые гормоны являются белками или полипептидами, например, инсулин, секретируемый поджелудочной железой, паратиреоидный гормон паращитовидной железы, а также ряд гормонов гипофиза — гормон роста, липотропин, пролактин, гонадотропин, лютеинизирующий и фолликулостимулирующий гормоны, тиреотропин; белковую природу имеют и некоторые пока мало изученные гормоны кишечника.

· Строительная функция. Структурные белки составляют основу костной и соединительной тканей, формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке. Совместно с липидами белки принимают участие в образовании биомембран клеток.

· Сократительная функция. Белки принимают участие в обеспечении мышечных сокращений и расслаблений. Главную роль в этих жизненно важных процессах играют специфические белки мышечной ткани - актин и миозин. При участии актина и миозина по единому механизму осуществляются расхождение хромосом при делении клетки.

· Регуляторная функция. Регуляторные белки контролируют биосинтез белка и нуклеиновых кислот. К регуляторным белкам относятся также пептидно-белковые гормоны, которые секретируются эндокринными железами.

· Рецепторная функция. Клетка воспринимает различные регуляторные сигналы, сообщающие о состоянии внешней среды. Это происходит за счет специальных рецепторных белков наружной поверхности мембраны.

· Транспортная функция. Белки-переносчики принимают участие в активной транспортировке веществ через биологические мембраны. Перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина – белка эритроцитов. Ряд других белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку к соответствующим органам.

· Защитная функция. Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, при помощи синтеза специфических защитных белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков. Также в рамках защитной функции осуществляется свертывание крови, за счет чего организм защищается от потери крови при ранениях.

· Специальная функция. При участии белков биоэнергетической системы (например, родопсин, цитохромы) происходят преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с питанием, а также энергии солнечного излучения.

· Питательная или резервная функция. Эта функция заключается в использовании белков в качестве источника аминокислот, расходующихся на синтез белков и других активных соединений, регулирующих процессы обмена, например, в развивающемся плоде или проростках растений. Подобного рода белки откладываются про запас в процессах созревания семян и жизнедеятельности животных. Поэтому их еще называют запасными или резервными. Пищевые и запасные белки (казеин, проламины) играют важную роль в развитии и функционировании организмов.

· Энергетическая функция. Эта функция не является для белков основной. Однако при окислении аминокислот образуется энергия. Хотя она и невелика, но составляет некоторую часть энергетического рациона.

Источники

(вернуться к оглавлению)

Белки различных пищевых продуктов значительно отличаются по аминокислотному составу, но в сумме в определенной мере компенсируют недостаток аминокислот. Поэтому для обеспечения организма всеми аминокислотами, необходимыми для синтеза собственных белков, важно использование в питании человека широкого ассортимента белковых продуктов.

Для человека существует два вида источников белка: животные и растительные. Они расщепляются в пищеварительной системе до аминокислот, которые всасываются и служат источником для построения собственных белков организма.

Важен тот факт, что несинтезируемые в организме незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей. При этом разные белки имеют разную биологическую ценность для организма, зависящую от содержания незаменимых аминокислот. Соответственно, белки, в которых не хватает заменимых аминокислот, называются неполноценными, а те белки, в которых незаменимых аминокислот достаточно - полноценными.

Более ценными в биологическом отношении являются белки животного происхождения (яйца, мясо, рыба, творог и т. д.), менее ценными — белки растительного происхождения (овощи, фрукты, мука, мучные изделия, орехи и т. д.).

Белки животного происхождения содержат больше незаменимых аминокислот, но их волокна сложны для переваривания. Положительно на процесс усвоения животного белка влияет термическая обработка. Такие белки усваиваются организмом на 93-96%.

Основным источником растительного белка являются семена, где белок запасается для обеспечения роста будущего растения. При этом он находится в сложной для усвоения форме. Для того, чтобы подготовить его для усвоения необходима термообработка. И несмотря на это, он усваивается организмом на 62-80%.

Рацион, основанный на растительных продуктах, содержащий полноценный белок в необходимом количестве, может быть создан на основе использования пищевых продуктов, полученных из разных источников. Например, кукуруза бедна триптофаном и лизином, а бобовые - метионином, поэтому смесь, состоящая из кукурузы и соевых белковых продуктов или овощей, обеспечивает поступление в организм биологически полноценного белка.

Белок, содержащийся в грибах, тяжел для желудка из-за волокнистой структуры и несколько своеобразного химического состава, в частности присутствия углеводных остатков. Однако он богаче незаменимыми аминокислотами, чем, например, соевый белок, который является одним из наиболее ценных по составу и усваиваемости.

На биологическую ценность белков могут оказывать влияние и другие факторы. Например, существенное влияние на использование всосавшихся в организм аминокислот для синтеза тканевых белков может оказывать содержание и других веществ пищи. Так, использование аминокислот снижается при недостаточном количестве в пище витаминов группы В и несбалансированном содержании в ней минеральных веществ.

Можно самостоятельно подбирать состав рациона, сбалансированный по основным аминокислотам, прежде всего незаменимым. В качестве эталона используется так называемый «идеальный белок», который отражает представление о теоретически существующем белке, содержащем все необходимые человеческому организму незаменимые аминокислоты и в необходимом количестве.

1 грамм «идеального белка» содержит:

· изолейцин - 40 мг;

· лейцин - 70 мг;

· лизин - 55 мг;

· метионин и цистеин - 35 (в сумме, так как организм может получать одну аминокислоту из другой);

· фенилаланин и тирозин - 60 мг (в сумме);

· триптофан - 10 мг;

· треонин - 40 мг;

· валин - 50 мг.

Используя этот состав и состав того или иного реального белка, всегда можно определить, какой аминокислоты не хватает в рационе. На основе этого подобрать такой белковый продукт питания, который возместит этот недостаток. При этом необходимо не забывать и о других веществах, содержащихся в продукте. Например, продукт может быть богат белком, но при этом содержать относительно много жира. Тогда польза, приносимая белковым компонентом продукта, будет нивелироваться за счет отрицательного влияния жира. На самом деле, нет абсолютно четкого критерия заменимости, поскольку даже из одной незаменимой кислоты могут получаться другие. А глутамин, хотя и заменимый, должен все же содержаться в пище в достаточных количествах, поскольку недостаток его отрицательно влияет на работу мускулатуры и иммунной системы.

Продукты с высоким содержанием белка:

· яйца;

· курица;

· индейка;

· молочные продукты - творог, сыр, йогурт, кефир, молоко;

· постная говядина;

· рыба;

· бобовые (горох, фасоль, чечевица);

· орехи.

Нужно отметить, что отдельные процессы могут значительно изменять белковую ценность продуктов. Биологической ценности белка может снижаться при неправильном хранении или тепловой обработке. При нагревании лизина в присутствии восстанавливающих сахаров происходит его связывание (например, при кипячении молока). При сильном нагревании, особенно в присутствии сахаров или окисленных жиров, белки могут стать устойчивыми к перевариванию, что также уменьшает доступность аминокислот. При обработке щелочами возможно образование токсичного соединения лизина с цистеином. В условиях окисления белок теряет метионин.

Метаболизм

(вернуться к оглавлению)

В процессе переваривания белок разлагается на составные части – аминокислоты, в таком виде они поступают в кровь, а затем используются для построения наших собственных белков. Следует отметить, что клетки слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта могут превращать некоторые аминокислоты в другие (в том числе глутаминовую кислоту и аспаргиновую кислоту в аланин). Способность этих клеток видоизменять эти аминокислоты, возможно, позволяет избежать токсического эффекта при их избыточном введении.

В сутки в организм человека с пищей поступает примерно 100 г аминокислот. Еще 400 г аминокислот поступает ежесуточно в кровь в результате распада собственных белков тела. Все эти 500 г аминокислот представляют собой метаболический пул аминокислот. Из этого количества 400 г используется для синтеза белков тела человека, а оставшиеся 100 г ежедневно распадаются до конечных продуктов: мочевина, CO₂. В процессе распада образуются также необходимые организму вещества, способные выполнять функции гормонов, медиаторов различных процессов.

Постоянство содержания различных аминокислот в крови обеспечивает печень. Она обладает повышенной скоростью синтеза и распада белков по сравнению с другими тканями организма (кроме поджелудочной железы). Она утилизирует значительную часть всех аминокислот, поступающих в организм, что позволяет предотвратить скачки их концентрации в зависимости от питания. Первостепенная роль печени в азотном и других видах обмена обеспечивается ее анатомическим расположением - продукты переваривания попадают по воротной вене непосредственно в этот орган. Только клетки печени способны осуществлять полный аминокислотный обмен. Здесь выполняются все основные процессы азотного метаболизма: распад аминокислот для выработки энергии и обеспечения глюконеогенеза, образование заменимых аминокислот и нуклеиновых кислот, обезвреживание аммиака и других конечных продуктов. Печень является основным местом деградации большинства незаменимых аминокислот (за исключением аминокислот с ветвящимися цепями).

Синтез азотсодержащих соединений (белка и нуклеиновых кислот) в печени весьма чувствителен к поступлению их предшественников из пищи. После каждого приема пищи наступает период повышенного внутрипеченочного синтеза белков, в том числе альбумина. Аналогичное усиление процессов синтеза происходит и в мышцах. Эти реакции связаны, прежде всего, с действием инсулина, который секретируется в ответ на введение аминокислот и/или глюкозы.

Мышцы являются основной мишенью воздействия инсулина. Здесь под его влиянием усиливается поступление аминокислот, увеличивается синтез мышечного белка и снижается распад.

Почки не только выводят конечные продукты азотного распада (мочевину, креатинин и др.), но и являются дополнительным местом превращения глюкозы из аминокислот.

Суточная потребность

(вернуться к оглавлению)

Все элементы клеток находятся в процессе обновления, при котором распад должен компенсироваться синтезом. Постоянное обновление белков тканей осуществляется за счет свободных аминокислот, находящихся в крови. Белки в организме человека обновляются постоянно независимо от его возраста. В молодом растущем организме скорость синтеза белков превышает скорость распада, при тяжелых заболеваниях или голодании - наоборот. Общая скорость синтеза белков у человека достигает 500 г в день, что почти в 5 раз превосходит потребление их с пищей. Достигается это за счет повторного использования продуктов распада белков и предшественников аминокислот в организме.

Пищевые белки – это главный источник азота для организма, за счет чего они являются незаменимыми компонентами пищи в отличие от жиров и углеводов.

Эффективность обмена белков в значительной степени зависит от количественного и качественного состава пищи. При поступлении с пищей белков ниже рекомендуемых норм в организме начинают распадаться белки тканей, а образующиеся при этом аминокислоты используются для синтеза ферментов, гормонов и других необходимых для поддержания жизнедеятельности организма биологически активных соединений.

Повышенное количество белков в составе пищи значительного влияния на обмен веществ в организме человека не оказывает, при этом избыток продуктов азотистого обмена выводится с мочой.

Для здорового человека характерно состояние азотного равновесия, когда потери белка (с мочой, калом, эпидермисом и т. п.) соответствуют его поступлению с пищей. При преобладании процессов распада белка возникает отрицательный азотный баланс. Он наблюдается при белковой недостаточности в организме. Причинами являются недостаточное количество белков в пище (низкобелковые рационы, голодание, нарушение всасывания белка) и заболевания, сопровождающиеся повышенным разрушением белков (опухоли, ожоговая болезнь и т. п.). При преобладании процессов синтеза белка возникает положительный азотный баланс. Он наблюдается у детей, беременных или при восстановлении белковых структур (например, в периоде выздоровления после тяжелых заболеваний или при наращивании мышечной массы).

Во время беременности примерно 1 кг белка откладывается в организме матери и плода, что требует дополнительного введения 6 г белка в сутки. Во время кормления грудью для компенсации секреции белка в молоко к обычному количеству прибавляется 17,7 г белка.

При тяжелом психологическом стрессе увеличивается потеря азота, однако ежедневные повседневные стрессы не вызывают значимых колебаний в уровне белка.

Физиологическая потребность в белке для взрослого населения составляет:

· для мужчин - от 65 до 117 г в сутки;

· для женщин – от 58 до 87 г в сутки.

Рекомендуемая доля белков животного происхождения для взрослых составляет 50% от общего количества белков.

Физиологические потребности в белке для детей:

· в возрасте до 1 года – от 2,2 до 2,9 г на кг массы тела;

· в возрасте старше 1 года – от 36 до 87 г в сутки.

Рекомендуемая доля белков животного происхождения для детей составляет 60% от общего количества белков.

Недостаток

(вернуться к оглавлению)

Недостаток употребления белка довольно широко распространен. Общий дефицит белка на планете оценивается в 10-25 млн т в год. Из 6 млрд человек, живущих на Земле, приблизительно половина страдает от недостатка белка. Нехватка пищевого белка является не только экономической, но и социальной проблемой современного мира. Не во всех странах продукты животного происхождения доступны широким слоям населения. В районах тропической Африки, Латинской Америки и Азии, население которых занято тяжелым сельскохозяйственным трудом, проблема обеспеченности белком яиц, мяса и молока особенно острая.

Недостаточное содержание белка в пище и его дефицит в организме ведут к отрицательному азотистому балансу и таким последствиям как:

· распад белков ткани;

· понижение условно-рефлекторной возбудимости центральной нервной системы;

· угнетение гормональной деятельности эндокринных желез;

· жировое перерождение печени;

· замедление роста молодого организма;

· снижение массы тела;

· снижение иммунитета;

· изменение активности ферментов.

Помимо этого, дефицит белков способствует развитию одной из форм авитаминоза - пеллагры, сопряженной с недостатком триптофана, необходимого для образования никотиновой кислоты, а также проявляется отеками и рядом трофических нарушений (ломкость ногтей, сухость кожи, выпадение волос и т. д.), мышечной слабостью, снижением аппетита.

На почве тяжелой белковой недостаточности у детей развивается синдром дистрофии, называемый квашиоркор. Это заболевание развивается при частичном (или полном) голодании и при потреблении неполноценных белков. Заболевание сопровождается нарушением функции кишечника, так как с надлежащей скоростью не синтезируются ферменты поджелудочной железы и не обновляются клетки его слизистой оболочки. Возникает порочный круг квашиоркора, характеризующийся прекращением процесса усвоения белка пищи. В организме развивается отрицательный азотный баланс, нарушается водно-солевой обмен, появляется слабость мышц и остановка роста. Пищевая дистрофия особенно опасна для младенцев. Квашиоркор может сопровождаться их гибелью от диареи, острых инфекций, заболеваний печени и отставанием в физическом и умственном развитии.

Тяжелые последствия недостатка белка в рационе невозможно лечить терапевтическими методами. Их можно только предотвратить путем использования в рационе полноценного животного белка или сбалансированных растительных белковых смесей.

Избыток

(вернуться к оглавлению)

Избыток поступающего в организм белка приводит к следующим последствиям:

· избыток продуктов белкового метаболизма; распад аминокислот, превращение их в углеводы или сжигание в качестве источника энергии сопровождается выделением токсичного аммиака и соединений серы;

· усиление гнилостных процессов в кишечнике;

· перегрузка печени и почек;

· повышение на первом этапе условно-рефлекторной деятельности центральной нервной системы, сменяющееся срывом.

Помимо этого, в экспериментальных исследованиях описаны токсические и антагонистические эффекты при несбалансированном приеме определенных аминокислот. Наибольшую токсичность проявляют метионин, гистидин и тирозин. При этом отдельные аминокислоты (например, аргинин) могут нейтрализовать токсичность других. Аминокислотный антагонизм характерен для сходных по строению аминокислот. Хорошо изучены антагонистические взаимоотношения между лейцином, изолейцином и валином. Термин «аминокислотный дисбаланс» характеризует состояние, когда недостаток какой-либо лимитирующей аминокислоты ограничивает использование других в процессах синтеза белка. Однако все эти явления едва ли могут наблюдаться при нормальном питании.